Actine

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.

L'actine est une protéine bi-globulaire importante pour l'architecture et les mouvements cellulaires. Elle est présente dans toutes les cellules du corps et spécialement dans les cellules musculaires. Elle peut représenter jusqu'a 10% de la masse totale protéique des cellules. Cette protéine a été hautement conservée lors de l'évolution des eucaryotes, puisque l'identité entre un isotype d'actine humaine et l'actine de levure (S. cerevisiae) est supérieur à 90%. La plupart des cellules eucaryotes possèdent de nombreux gènes d'actine codant des protéines légèrement différentes.

[modifier] Structure

Chez les mammifères, il en existe de 6 isotypes d'actine: - 4 isoformes d’actines alpha (présentes dans les muscles striés squelettiques et cardiaque et les muscles lisses), - 2 isoformes d’actines gamma (présentes dans le muscle lisse entérique et dans les tissus non musculaires) - 1 isoforme d’actine beta (non musculaire). L'actine est une protéine dont le diamètre est de 5.5 nm, qui contient un acide aminé rare : la 3-méthyl histidine. Elle est constituée par un polypeptide de 375 acides aminés. Dans la cellule, on la retrouve sous deux formes:

• Actine G (Globulaire), forme monomérique soluble en solution aqueuse.

Le monomère d'actine G est associée à un cation divalent tel que l'ion calcium ou le magnésium (le magnésium in vivo) et un nucléotide de type ATP ou ADP selon l'état de phosphorylation du nucléotide. En l'absence de ces deux cofacteurs, l'actine se dénature facilement.

• Actine F (Filamenteuse) ou microfilament, de 7 nm de diamètre et qui est un polymère d'actine G.

Ce filament est un arrangement hélicoïdal dextre, avec un tour d'hélice comportant 13 monomères et d'une longueur de 37nm.

[modifier] Polymérisation

Elle commence par une phase lente de nucléation (phase de latence) liée à l'assemblage des premières molécules d'actine en noyaux de nucléation. Ensuite, il se produit une phase rapide de polymérisation d'actine G pour former l'actine F, à condition que la concentration en monomères soit minimum. La polymérisation des microfilaments d'actine est sous le contôle de protéines du complexe Arp2/3, elles-mêmes contrôlées en partie par les petites GTPases Rac, Cdc42 et Rho. Certaines bactéries parasites intracellulaires sont capables de se déplacer dans les cellules et d'une cellule à l'autre en provoquant la polymérisation de l'actine derrière elles (Listeria) Les microfilaments avec les filaments intermédiaires et les microtubules constituent les éléments constitutifs du cytosquelette.

[modifier] Localisation et rôle

Dans la contraction musculaire, l'actine polymérisée se lie à une autre protéine, la myosine. Cette dernière s'accroche au polymère d'actine et la fait coulisser par rapport à elle; à l'autre bout du filament d'actine, un autre filament de myosine fait la même chose de façon symétrique; les deux filaments de myosine se rapprochent donc l'un de l'autre, c'est la contraction musculaire.

Autres rôles :

• Anneau contractile des cellules en division lors de la cytodiérèse permettant de séparer les cellules issues de la mitose (ou de la meïose).
• Ceinture de desmosomes au pôle apical des cellules épithéliales.
• Maintien des microvillosités des cellules épithéliales intestinales.
• Emission de lamellipodes qui permettent à la cellule de s'allonger dans une direction donnée ce qui permet la migration cellulaire ou la prise de proies (chez les amibes et les cellules phagocytaires du système immunitaire comme les macrophages). Dans le cas de la migration cellulaire, les microfilaments d'actine se lient à des points d'adhésion focaux qui servent de points d'appui sur la matrice extracellulaire, nécessaires pour avancer. Ce sont les protéines associées aux intégrines qui se lient à l'actine.