Białka integralne

Z Wikipedii

Integralne białka błonowe - białka (lub ich agregaty), które są trwale związane z błoną biologiczną. Takie białka mogą być z niej wyizolowane tylko przy użyciu detergentów ^[1], rozpuszczalników niepolarnych lub czasami czynników denaturujących.

Prawdopodobnie, aż 30% białek kodowanych w ludzkim genomie stanowią białka błonowe ^{[2] [3] [4]}, z czego większość stanowią integralne białka błonowe.

[edytuj] Struktura

Obecnie poznano jedynie ~160 różnych struktur integralnych białek błonowych z wysoką rozdzielczością dostępną za pomocą metody dyfrakcji rentgenowskiej lub NMR. Wiąże się to z trudnościami z izolacją takich białek i ich krystalizacją w środowisku pozabłonowym. Rozwiązaniem może być użycie technik rekonstytucji w kryształach 2-D ^[5], w uzyskiwaniu materiału odpowiedniego do technik dyfrakcyjnych. Jednak wciąż nie wynaleziono przełomowej metody badania struktury takich białek. Baza struktur białkowych (Protein Data Bank zawiera dodatkowo rozpuszczalne w wodzie domeny białek integralnych (które są łatwiejsze do krystalizacji), jednak takie podejście pozbawia takie struktury kluczowej informacji, jaką stanowią fragmenty kotwiczące.

Integralne białka błonowe można podzielić na dwie grupy:

1. Białka transbłonowe
2. Białka nie przebijające błony

Co znamienne, dla wszystkich poznanych obecnie białek integralnych, poznano jedynie dwa różne motywy ich kotwiczenia w błonie. Strukturę α helisy bądź β beczułki, co wymusza silnie hydrofobowy charakter części lipidowej błony. Struktury te wymuszają skierowanie polarnych łańcuchów bocznych aminokwasów danego białka do wnętrza struktury, co najczęściej daje efekt polarnego kanału pozwalającego na przepływ odpowiednich polarnych cząsteczek.

[edytuj] Białka transbłonowe

Białka transbłonowe przebijają całą grubość dwuwarstwy. Bardziej powszechna grupa białek integralnych.

[edytuj] Białka nie przebijające błony

Dzielą się na białka listka (monowarstwy) wewnętrznego i zewnętrznego. Swoistą podgrupą białek nie przebijających błony są białka wewnętrzne błony, ulokowane pomiędzy dwoma jej monowarstwami, w jej części hydrofobowej.

[edytuj] Funkcja

Białka integralną pełnią cały szereg różnorakich funkcji w komórkach. Można wśród nich odnaleźć kanały, przenośniki, pompy, receptory, enzymy, białka strukturalne, białka uczestniczące w przemianach energetycznych w komórce, białka adhezyjne i wiele innych.

[edytuj] Przypisy

1. ↑ Helenius A., Simons K. Solublilization of membrane proteins by detergents Biochim. Biophys. Acta 415 (1975) 29-79
2. ↑ Biochim. Biophys. Acta 1565 (2002) 143 (Editorial)
3. ↑ J.-L. Rigaud Membrane proteins functional and structrural studies using reconstituted proteoliposomes and 2-D crystals Brazilian J. of Med. and Biol. Resarch 35 (2002) 753-766
4. ↑ J.U. Bowie Stabilizing membrane proteins Curr. Opin. in Struct. Biol. 11 (2001) 397-402
5. ↑ J.-L. Rigaud Membrane proteins functional and structrural studies using reconstituted proteoliposomes and 2-D crystals Brazilian J. of Med. and Biol. Resarch 35 (2002) 753-766

[edytuj] Bibliografia

1. Booth, P.J., Templer, R.H., Meijberg, W., Allen, S.J., Curran, A.R., and Lorch, M. 2001. In vitro studies of membrane protein folding. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 36: 501-603.
2. Bowie J.U. 2005. Solving the membrane protein folding problem. Nature 438: 581-589.
3. Capaldi R.A., Green D.E. Membrane proteins and membrane structure FEBS Lett. 25 (1972) 205-209
4. Popot J-L. and Engelman D.M. 2000. Helical membrane protein folding, stability, and evolution. Annu. Rev. Biochem. 69: 881-922.
5. Protein-lipid interactions (Ed. L.K. Tamm) Wiley, 2005.

[edytuj] Linki zewnętrzne

• Baza PDB struktur integralnych białek błonowych i peptydów hydrofobowych ze szczególnym uwzględnieniem warunków krystalizacji (en)