Entzima
Wikipedia(e)tik
Entzima bat proteina katalizatzailea da; hau da, erreakzio kimikoen abiadura handitzen duen gaia, erreakzioaren helburura aldarazi gabe eta emaitzarekin parte hartu gabe. Erreakzio hauen bidez garatzen dituzte zelulek beren jarduerak eta katalizatzaileek erreakzio hauek azkartu egiten dituzte, beharrezko den aktibazio energia kopurua txikituz.
Eduki-taula |
[aldatu] Egitura
Entzima batzuk holoproteinak dira eta besteak heteroproteinak; azken hauetan bi zati bereiz ditzakegu:
Koentzima + Apoentzima = Entzima
Koentzima eta apoentzima soilik inaktiboak dira, baina elkartzen direnenean; holoentzima osatuz, aktiboak bilakatzen dira.
[aldatu] Katalisia
Erreakzio entzimatiko guztietan substratua (S) produktu bihurtzen da (P). Entzima substratuarekin elkartuz, honen eraldaketa errazten du, eta berehala substratuarekin askatzen da, substratu berri batekin lotzeko prest gelditzen delarik.
Substratua produktua bihurtu ahal izateko, hau da, hasierako egoeratik amaierako egoerara pasatzeko, energia kopuru bat behar da; aktibazio energia deritzona. Behin substratuak aktibaturik, trantsizio egoerara iristen dira eta bertan erreaktiboak produktu bihurtzen dira; prozesuan energia askatuz
[aldatu] Ezaugarriak
- Entzima guztiak proteinak dira
- Katalizadore eran entzimek kantitate txikietan jarduten dute eta behin eta berriro erabil daitezke, suspertu egiten baitira.
- Espezifikotasuna: Entzimen ezaugarri nagusia da. Bikoitza da espezifikotasuna; hau da, substratuak entzima konkretu bat aukeratzen du eta zein erreakzio mota egin nahi duenaren arabera beste entzima bat edukiko du; eta azpiproduktuak osatzea galarazten du.
- Substratua elkarrekintza ahul askoren bidez elkartzen da entzimara, hidrogenozko zubiak, indar hidrofobo, etab. Elkartze horiek gune aktibo izeneko entzimaren gunean ematen dira.
[aldatu] Inhibizioa
Inhibidoreak entzima baten jarduera guztiz edo zati batean murrizten duten substantzia zehatzak dira. Inhibizioa gehienetan honelaxe ulertzen da: molekula bat leku aktiboaren lekuan kokatzen da, honelaxe bertan elkartu behar zen substantzia leku aktiboan sartzea eragotziz. Inhibizioak hiru motetan sailkatzen dira eta jarduera entzimatikoa erregulatzeko mekanismoa izan daiteke:
1.Inhibizio itzulezinak: Inhibidorea entzimara gogor itsasten denean jasotzen den inhibizioa da; entzima suntsituz edo eraldatuz.
2.Inhibizio itzulgarria: Entzima-inhibidore multzoa erraz banatzen da eta entzima indarberritu egiten da. Bi motakoak daude:
- Lehiakorra: Inhibidorea substratuarekin lehiatzen da erdigune aktiboa lortzeko, entzimak bata bestetik ezin desberdinduz. Inhibizio lehiakorrak substratura elkartzeko moduko entzima molekulen kopurua murrizten du. Inhibizio hori gainditzeko, substratu pilaketa handitu egin beharko da.
- Ez lehiakorra: Inhibidoreak ez du lehiarik egiten substratuarekin, erdigune aktiboan ez dauden entzima taldeekin erreakzionatzen du eta.
3.Feed-Back
[aldatu] Katalisia baldintzatzen duten faktoreak
- PH: Entzima ugarik pH konkretu bat behar dute eta aldaketa txiki bat bertan ematea nahikoa da aktibitatea asko jaisteko.
- Tenperatura: pH-aren kasuan bezalaxe, entzima bakoitzak tenperatura konkretu bat du, eta hau aldatuz gero aktibitatea jaisten da.
- Substratuaren kontzentrazioa: Batzuetan tenperatura eta pH-a konstante mantendu arren, substratuaren kontzentrazioa handitzen bada, aktibitatea igo egiten da puntu bateraino eta ondoren jaitsi egiten da.
- Inhibitzaileak: Inhibitzaileen presentziak guztiz baldintzatzen du hauen aktibitatea.
