เอนไซม์

จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรี

บทความนี้ยังไม่ได้รับการจัดหน้า

บทความนี้ได้รับแจ้งว่ายังไม่ได้รับการจัดหน้า จัดย่อหน้า แบ่งหัวข้อ และจัดลิงก์ภายใน คุณสามารถช่วยแก้ไขปัญหานี้ได้! โดยการกดที่ปุ่ม แก้ไข ด้านบน จากนั้นจัดหน้าให้เหมาะสม แบ่งหัวข้อ ทำลิงก์ภายในสำหรับคำสำคัญ ดูรายละเอียดเพิ่มเติมได้ที่ การแก้ไขหน้า การแก้ไขหน้าพื้นฐาน และ นโยบายวิกิพีเดีย

เอนไซม์ (อังกฤษ: enzyme) เป็นโปรตีนที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเคมี เป็นคำในภาษากรีก ένζυμο หรือ énsymo ซึ่งมาจาก én ("ที่" หรือ "ใน") และ simo ("en:leaven" หรือ "en:yeast")

เอนไซม์มีความสำคัญและจำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิต เพราะว่าปฏิกิริยาเคมีส่วนใหญ่ในเซลล์จะเกิดช้ามาก หรือถ้าไม่มีเอนไซม์อาจทำให้ผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยากลายเป็นสารเคมีชนิดอื่น ซึ่งถ้าขาดเอนไซม์ระบบการทำงานของเซลล์จะผิดปรกติ (malfunction) เช่น

• การผ่าเหล่า (mutation)
• การผลิตมากเกินไป (overproduction)
• ผลิตน้อยเกินไป (underproduction)
• การขาดหายไป (deletion)

ดังนั้นการขาดเอนไซม์ที่สำคัญอาจทำให้เกิดโรคร้ายแรงได้ การผ่าเหล่าอาจจะเกิดขึ้นในโครงสร้างบางส่วนของเอนไซม์ หรืออาจเป็นบางส่วนของโปรตีน เช่น

• ไพรมารี สตรักเจอร์ (primary structure)
• เซกคอนดารี่ สตรักเจอร์ (secondary structure)
• เทอร์เทียรี่ สตรักเจอร์ (tertiary structure)
• ควอเทียรี่ สตรักเจอร์ (quaternary structure)

ตัวอย่างเช่น ฟีนิลคีโตนูเรีย (phenylketonuria) เกิดจากการงานบกพร่องของ เอนไซม์ฟีนิลอะลานีน ไฮดรอกซิเลส (phenylalanine hydroxylase) ที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาการสะลายตัวของฟีนิลอะลานีนเป็นผลให้เกิดการสะสมฟีนิลอะลานีนมากและจะแสดงออกมาใน ความผิดปรกติทางจิต (mental retardation)

• เหมือนตัวเร่งปฏิกิริยาทั่วไป เอนไซม์ ทำงานโดยการลดพลังงานกระตุ้น (activation energy)

ให้เกิดปฏิกิริยาเคมี นอกจากนี้ยังเร่งให้เกิดเร็วขึ้นซึ่งสามารถทำให้เร็วได้ถึงหนึ่งในหลายล้านส่วน

• เอนไซม์ ไม่มีผลต่อความสมดุลย์ (equilibrium) ของปฏิกิริยาเคมี
• เอนไซม์ ไม่มีผลต่อพลังงานสัมพัทธ์ (relative energy) ระหว่างสารที่ได้จากปฏิกิริยา (products) และสารที่ทำปฏิกิริยา(reagents)
• เมื่อเทียบกับตัวเร่งปฏิกิริยาอื่นแล้ว เอนไซม์ จะมีความจำเพาะต่อปฏิกิริยาหนึ่งปฏิกิริยาใดมากกว่า
• การทำงานของ เอนไซม์ จะถูกแทรกแซงได้โดยโมเลกุลของสารประกอบอื่นได้ ถ้าโมเลกุลของสารประกอบที่มาแทรกแซงทำให้การทำงานของ เอนไซม์ ดีขึ้น เราเรียกสารประกอบนั้นว่า แอกติเวเตอร์ (activators) และถ้าโมเลกุลของสารประกอบที่มาแทรกแซงทำให้การทำงานของ เอนไซม์ ลดลง เราเรียกสารประกอบนั้นว่า อินฮิบิเตอร์ (Inhibitors) อินฮิบิเตอร์ ที่ทำให้เอนไซม์หยุดทำงานถาวรเรียกว่าอินฮิบิเตอร์ สังหาร(Suicide inhibitors) อินฮิบิเตอร์ มีทั้งที่เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติและมนุษย์สร้างขึ้น ยาหลายตัวเป็นเอ็นไซม์อินฮิบิเตอร์ เช่น แอสไพริน ยับยั้งเอนไซม์ที่เป็นตัวนำส่งการอักเสบโปรสตาแกลนดิน ทำให้เกิดการระงับความเจ็บปวดและการอักเสบ
• เอนไซม์ ที่ใช้ในชีวิตประจำวันเช่น ผงซักฟอกที่ไปเร่งปฏิกิริยาเคมีที่เกี่ยวข้องกับการทำความสะอาดผ้า(เช่นการทำลายรอยเปื้อนที่เกิดจากแป้ง)
• มี เอนไซม์ มากกว่า 5,000 ตัว ที่มีชื่อแตกต่างกันโดยการตั้งชื่อจะลงท้ายด้วย -ase และตัวชื่อ เอนไซม์ จะตั้งชื่อตามสารที่มันจะเปลี่ยน เช่น แลคเตส (lactase) เป็น เอนไซม์ ที่เร่งการสะลายตัวของแลคโตส (lactose)

สารบัญ 1 นิรุกติศาสตร์ และประวัติ (Etymology and history) 2 โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure) 2.1 ความเฉพาะเจาะจง (Specificity) 2.1.1 ข้อสมมติฐาน "ล๊อคก์ & คีย์" ("Lock and key" hypothesis) 2.1.2 ข้อสมมติฐานเหนี่ยวนำให้เหมาะสม (Induced fit hypothesis) 2.2 การดัดแปลง 2.2.1 เอนไซม์ โคแฟคเตอร์ 2.2.2 แอกติเวเตอร์ (Activators) 2.2.3 โปรสทีติกกรุป (Prosthetic groups) 2.2.4 โคเอนไซม์ (Coenzymes) 3 อ้างอิง 4 ดูเพิ่ม 5 แหล่งข้อมูลอื่น

[แก้] นิรุกติศาสตร์ และประวัติ (Etymology and history)

• คำว่า enzyme มาจาก ภาษากรีกว่า: "in leaven".
• ในช่วงระหว่างปี 1700s และปี 1800s, มีการค้นพบการย่อย เนื้อ โดยสารคัดหลั่งจากกระเพาะและการเปลี่ยนแป้งเป็นน้ำตาลโดยสารสกัดจากพืชและน้ำลาย
• มีการศึกษา การหมัก น้ำตาลเป็นแอลกอฮอล์โดย ยีส (yeast) หลุยส์ ปาสเตอร์ (Louis Pasteur)สรุปว่า การหมัก ถูกเร่งปฏิกิริยาโดย "เชื้อหมัก" (ferments) ใน ยีส และคิดว่ามันเกิดเฉพาะในสิ่งมีชีวิตเท่านั้น
• ในปี 1897 ฮัน บุชเนอร์ (Hans Buchner) และ อี บุชเนอร์ (Eduard Buchner)ได้ทดลองนำสารสกัดจาก ยีส ไปหมักน้ำตาลโดยไม่มีเซลล์ ที่มีชีวิตของ ยีส อยู่ด้วย ปรากฏว่าน้ำตาลยังคงถูกหมักเป็นแอลกอฮอล์เหมือนเดิมถึงแม้ไม่มีเซลล์ ที่มีชีวิตของ ยีส ก็ตาม ตั้งแต่นั้นมาคำว่า เอนไซม์("enzyme")ก็ถูกใช้เรียกสารเคมีที่อยู่ในสารสกัดจาก ยีส ซึ่งนำมาหมักน้ำตาล ตัวอย่าง เอนไซม์ เช่น อะไมเลส (amylase)

[แก้] โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure)

ในเอนไซม์ก็เช่นเดียวกับโปรตีนอื่น การทำงานของมันจะถูกกำหนดโดยโครงสร้าง ดังนี้:

• โปรตีนโมเลกุลเดี่ยว คือ ประกอบด้วยโซ่พอลิเปปไทด์อันเดียว ที่เกิดจาก อะมิโน แอซิด (amino acid)ประมาณ 100 โมเลกุลหรือมากกว่า หรือ
• โอลิโกเมอริก โปรตีน (oligomeric protein) ประกอบด้วยโซ่พอลิเปปไทด์หลายเส้น มีทั้งที่เหมือนและแตกต่างมารวมเชื่อมต่อเป็นหน่วยเดียวกัน

ในโปรตีนแต่ละ โมโนเมอร์ จะมีลักษณะเป็นโซ่ยาวของ อะมิโน แอซิด ซึ่งจะพับและทบกันไปมาเป็นโครงสร้าง 3 มิติในแต่ละ โมโนเมอร์ จะเชื่อมต่อและเกาะกันด้วยแรง นอน-โควาเลนต์ (non-covalent interactions)และเกิดเป็น มัลติเมอริก โปรตีน (multimeric protein)

เอนไซม์ส่วนใหญ่จะมีโมเลกุลขนาดใหญ่กว่า ซับสเตรต (substrates) ที่มันจะทำหน้าที่เร่ง และส่วนที่เล็กมากของเอนไซม์เท่านั้น คือขนาดประมาณ 10 อะมิโน แอซิด ที่เข้าจับกับซับสเตรต ตำแหน่งที่เชื่อมต่อกับซับสเตรตแล้วเกิดปฏิกิริยานี้เราเรียกว่า แอคตีฟ ไซต์ (active site) ของเอนไซม์ บางเอนไซม์มี แอคตีฟ ไซต์ มากกว่าหนึ่ง และบางเอนไซม์มี แอคตีฟ ไซต์ สำหรับ โคแฟคเตอร์ (cofactor) ด้วย บางเอนไซม์มีตำแหน่งเชื่อมต่อที่ใช้ควบคุมการเพิ่มหรือลดฤทธิ์ ของเอนไซม์ด้วย

[แก้] ความเฉพาะเจาะจง (Specificity)

เอนไซม์จะมีความเฉพาะกับปฏิกิริยาที่มันจะเร่งและซับสเตรต ที่มันจะเกาะ รูปร่างและมุมองศาของของการเข้าหากันของ เอนไซม์ และซับสเตรตมีบทบาทสำคัญต่อความเฉพาะเจาะจง

[แก้] ข้อสมมติฐาน "ล๊อคก์ & คีย์" ("Lock and key" hypothesis)

เอนไซม์ เป็นสิ่งเฉพาะเจาะจงมาก ข้อสมมติฐานนี้ถูกเสนอโดย อีมิล ฟิสเชอร์ (Emil Fischer)ในปี 1890 โดยระบุว่า เอนไซม์ มีรูปร่างเฉพาะที่จะเกาะกับ ซับเตรตนั้นๆเท่านั้น ซึ่งมีลักษณะเหมือนลูกกุญแจกับแม่กุญแจ และข้อสมมติฐานล๊อคก์ & คีย์' ยังบอกอีกว่าการเกาะของ เอนไซม์ และ ซับสเตรต จะเกิดเป็นสารประกอบอายุสั้น ซึ่งเรียกว่า ชอร์ต-ไลฟ์ เอนไซม์ ซับเตรต คอมเพล็ก (short-lived enzyme-substrate complex)

[แก้] ข้อสมมติฐานเหนี่ยวนำให้เหมาะสม (Induced fit hypothesis)

ในปี 1958 แดเนียล กอซแลนด์ (Daniel Koshland) ได้เสนอปรับปรุง ข้อสมมติฐานล๊อคก์ & คีย์เอนไซม์มีโครงสร้างที่ยืดหยุ่น แอกตีฟ ไซต์ ของเอนไซม์ จะถูกปรับแต่งให้ซับสเตรตเหมาะที่จะทำปฏิกิริยากับเอนไซม์ โซ่ข้างของกรดอะมิโน ซึ่งทำเป็น แอคตีฟ ไซต์ ที่อัดแบบเป็นรูปร่างที่เหมาะกับเอนไซม์ที่จะทำหน้าที่ในการเร่งปฏิกิริยา ในบางกรณีโมเลกุลของ ซับสเตรตจะเปลี่ยนแปลงรูปร่างเล็กน้อยเพื่อที่จะเข้าไปใน แอคตีฟ ไซต์ ให้ได้ เปรียบดังเช่นว่ามือเปลี่ยนแปลงรูปร่างของถุงมือขณะที่ถุงมือถูกสวมใส่

[แก้] การดัดแปลง

เอนไซม์หลายตัวไม่ใช่มีเฉพาะโปรตีนแต่ยังมีส่วนที่ดัดแปลงอีก การดัดแปลงเหล่านี้เรียกว่า โพสต์ทรานสเลชันนัล (posttranslational) นั้นคือหลังจากการสังเคราะห์โซ่เปปไทด์จะมีการสังเคราะห์ส่วนเพิ่มเติมเข้าไปในโซ่เปปไทด์ เช่นส่วนของ

• ฟอสโฟริเลชัน (phosphorylation)
• ไกลโคไลเซชัน (glycolisation)

ชนิดอื่นของการดัดแปลงแบบ โพสต์ทรานสเลชันนัล คือ การแยกออก และ การเข้าต่อกับโซ่เปปไทด์ เช่นไคโมทริปซิน (chymotrypsin)เป็นเรืองทำมดาของคนไม่เป็น โปรตีเอส (protease) ที่ใช้ในการย่อยอาหารโปรตีนจะถูกสร้างในรูป อินแอกตีฟ ชื่อ ไคโมทริปซิโนเจน (chymotrypsinogen) ที่ ตับอ่อน ก่อน และถูกส่งไปที่ กระเพาะอาหาร (stomach) เพื่อแอกติเวตให้ทำงานได้ต่อไป ที่เป็นเช่นนี้ก็เพื่อป้องกันไม่ให้เอนไซม์ถูกระบบย่อยอาหารของตับอ่อนหรือเนื้อเยื้ออื่นทำลาย รูปแบบการทำตัวตั้งต้น ที่ไม่ออกฤทธิ์เรียกว่า ไซโมเจน (zymogen)

[แก้] เอนไซม์ โคแฟคเตอร์

เอนไซม์บางตัวไม่มีความจำเป็นต้องมีส่วนเพิ่มเติมสำหรับการออกฤทธิ์ให้เต็มที่ แต่อย่างไรก็ดีมีหลายที่ไม่มีฤทธิ์ทางเคมีและต้องการมีส่วนเพิ่มเติมเพื่อให้สามารถออกฤทธิ์ได้ เอนไซม์ โคแฟคเตอร์ คือส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนของเอนไซม์แต่มีความสำคัญต่อการการออกฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาของมัน โคแฟคเตอร์ มี 3 ประเภท ดังนี้

• แอคติเวเตอร์ (activator)
• โคเอนไซม์ (coenzyme)
• โปรสทีติกกรุป (prosthetic group)

[แก้] แอกติเวเตอร์ (Activators)

เอนไซม์ต้องการไอออนอินทรีย์ เป็น โคแฟคเตอร์ อินทรีย์ไอออนเหล่านี้เรียก แอกติเวเตอร์ โดยหลักใหญ่แล้วพวกมันจะมีโลหะที่เป็น โมโนวาเวเลนต์ หรือ ไดวาเลนต์ แคตไอออน ที่จะเกาะเอนไซม์อย่างหลวมๆ หรืออย่างแน่นหนาตัวอย่างเช่น การแข็งตัวของเลือด แคลเซียม ไอออน ที่เรียกว่า แฟคเตอร์ IV ถูกต้องการสำหรับการแอกติเวต ทรอมโบไคเนส (thrombokinase) แล้วจะเปลี่ยนไปเป็น โปรทอมบิน (prothrombin) และไปเป็น ทรอมบิน (thrombin)

[แก้] โปรสทีติกกรุป (Prosthetic groups)

โคแฟคเตอร์ที่เป็นสารประกอบอินทรีย์ที่ไม่ใช่โปรตีนที่เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์อย่างแน่นหนาเรียกว่า โปรสทีติกกรุปมันเชื่อมต่อส่วนที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาทั้งหมด FAD โคเอนไซม์ที่มีโลหะหนัก มีหน้าที่คล้ายกับ NAD และ NADP ที่จับ ไฮโดรเจน อยู่ ฮีม (Heme) เป็นโปรสทีติกกรุปที่ทำหน้าที่จับอิเล็กตรอนในระบบ ไซโตโคม (cytochrome)

[แก้] โคเอนไซม์ (Coenzymes)

โคแฟคเตอร์ของเอนไซม์บางตัวเป็น โมเลกุลของสารประกอบอินทรีย์ ที่ไม่ใช่โปรตีน เรียกว่า โคเอนไซม์ ซึ่งไม่ได้เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์เหมือน โปรสทีติกกรุป การเป็นอนุพันธ์ของ ไวตามิน พวกมันจะทำหน้าที่เป็น แคร์ริเออร์เพื่อการเคลื่อนย้าย อะตอม ฟังก์ชันนัลกรุป จากเอนไซม์ไปยัง ซับเตรต ตัวอย่างธรรมดาคือ NAD (เป็นสารที่ได้มาจาก นิโคตินิก แอซิดซึ่งเป็นสมาชิกของ ไวตามิน บี คอมเพลกซ์) และ NADP ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวขนย้าย ไฮโดรเจน และ โคเอนไซม์เอ ที่ขนย้าย อะซิทิลกรุป

ส่วนโปรตีนของเอนไซม์ที่ไม่ออกฤทธิ์นี้เรียกว่า อะโปเอนไซม์ อะโปเอนไซม์จะทำงานอย่างมีประสิทธิภาพเฉพาะในที่มีโคแฟคเตอร์ที่ไม่ใช่โปรตีนเท่านั้น อะโปเอนไซม์พร้อมด้วยโคแฟคเตอร์ของมันประกอบด้วยโฮโลเอนไซม์ (holoenzyme) นั้นคือ แอคตีฟเอนไซม์ โคแ�

[แก้] อ้างอิง

• Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, 1959
• Perutz M. Proc. Roy. Soc., B 167, 448, 1967
• M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Theory of Enzyme Catalysis.- Molekuliarnaya Biologia, Moscow, 6, 1972, pp. 431-439 (In Russian, English summary)
• M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Electronic and Conformational Interactions in Enzyme Catalysis.- In: E.L. Andronikashvili (Ed.), Konformatsionnie Izmenenia Biopolimerov v Rastvorakh, Publishing House "Nauka", Moscow, 1973, pp. 153-157 (In Russian, English summary)
• R.R. Dogonadze, Z.D. Urushadze, V.K. Khidureli. Calculation of Kinetic Parameters of Reactions with the Conformational Transformations.- In: E.L. Andronikashvili (Ed.), Konformatsionnie Izmenenia Biopolimerov v Rastvorakh, Publishing House "Metsniereba", Tbilisi, 1975, pp. 368-375 (In Russian)

[แก้] ดูเพิ่ม

• การตั้งชื่อเอนไซม์
• การใช้ประโยชน์จากเอนไซม์
• รายชื่อเอนไซม์ (List of enzymes)
• จลนศาสตร์ของเอนไซม์ (Enzyme Kinetics)
• อุณหพลศาสตร์ของเอนไซม์ (Enzyme Thermodynamics)

[แก้] แหล่งข้อมูลอื่น

• ExPASy enzyme database, links to Swiss-Prot sequence data, entries in other databases and to related literature searches
• PDBsum links to the known 3-D structure data of enzymes in the Protein Data Bank
• BRENDA, comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes; requires payment by commercial users
• Weizmann Institute's Genecards Database, extensive database of protein properties and their associated genes.
• Cytochrome P450 enzymes site lists over 4000 versions of enzymes from this cytochrome in plants and animals

สาขาวิชาเคมี แก้
เคมีวิเคราะห์ | อินทรีย์เคมี | อนินทรีย์เคมี | เคมีฟิสิกส์ | เคมีพอลิเมอร์ | ชีวเคมี | วัสดุศาสตร์ | เคมีสิ่งแวดล้อม | เคมีเวชภัณฑ์ | เภสัชกรรม | เคมีความร้อน | เคมีไฟฟ้า | เคมีนิวเคลียร์ | เคมีการคำนวณ | เคมีแสง | เภสัชวิทยา

เอนไซม์ เป็นบทความเกี่ยวกับ ชีวเคมี อินทรีย์เคมีและชีวโมเลกุล ที่ยังไม่สมบูรณ์ ต้องการตรวจสอบ เพิ่มเนื้อหา หรือเพิ่มแหล่งอ้างอิง คุณสามารถช่วยเพิ่มเติมหรือแก้ไข เพื่อให้สมบูรณ์มากขึ้น