Enzym

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie

Enzymy (nesprávně fermenty) jsou jednoduché či složené bílkoviny, které katalyzují chemické přeměny v živých organismech. Enzymy určují povahu i rychlost chemických reakcí a vytvářejí tak v živých organismech harmonickou souhru chemických funkcí. Aktivita enzymů, spočívající v ovlivnění rychlosti chemických reakcí snižováním jejich aktivační energie, je závislá zejména na koncentraci substrátu, teplotě, pH, aktivátorech a inhibitorech.

Některé enzymy vyžadují ke své katalytické činnosti organický kofaktor, který se nazývá koenzym nebo prostetická skupina; složkou koenzymu bývá často některý vitamín. Katalytická aktivita enzymů je ovlivňována jeho aktivním centrem, vytvářeným prostorovým uspořádáním bílkovinného (polypeptidového) řetězce.

[editovat] Klasifikace enzymů

Mezinárodní Biochemická a Molekulárně biologická Unie (IUBMB) zavedla nomenklaturické rozdělení enzymů do 6 hlavních kategorií, které se dále dělí na pod-kategorie. Často se tak můžeme vedle jména enzymu setkat ještě s jeho číselným označením ve stylu EC 3.4.11.4

Šest hlavních kategorií enzymů:

EC 1 Oxidoreduktasy: katalyzují oxidačně/redukční reakce
EC 2 Transferasy: přenášejí funkční skupiny (například methyl-, acetyl- nebo fosfátovou skupinu)
EC 3 Hydrolasy: katalyzují hydrolýzu chemických vazeb
EC 4 Lyasy: štěpí chemické vazby jiným způsobem než hydrolýzou či redoxní reakcí
EC 5 Isomerasy: katalyzují isomerisační reakce
EC 6 Ligasy: spojují dvě molekuly kovaletní vazbou

Podrobnou klasifikaci enzymů je možno najít na stránkách http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

V organismu je asi 3000 různých druhů enzymů. Enzymy trávicí, enzymy ze skupiny hydrolas vylučované slinnými žlázami, žaludeční stěnou a slinivkou břišní do trávicího traktu, kde katalyzují štěpení potravy na menší resorbovatelné molekuly. Glykosidasy katalyzují štěpení polysacharidů, proteinasy bílkovin a lipasy tuků. Enzymy proteolytické, proteinasy, dříve proteasy – enzymy ze skupiny C-N-hydrolas, katalyzující štěpení bílkovin a polypeptidů za vzniku peptidů a aminokyselin.

Dělí se na:

serinové proteinasy, mající v aktivním centru setin a histidin, například chymotrypsin a trypsin;
HS-proteinasy, mající v aktivním centru cystein, například papain;
kyselé proteinasy, katalyzující štěpení v kyselém prostředí, například pepsin;
metalloproteinasy, obsahující iont kovů;
ostatní proteinasy s dosud neprozkoumaným reakčním mechanismem.

Enzymy proteolytické hrají významnou roli v pochodech v trávícím traktu (pepsin, trypsin, chymotrypsin), kde ovlivňují odbourávání bílkovinné složky potravy. Vyskytují se též v krvi (thrombin), v buňkách (kathepsin), v rostlinách (papain) i v mikroorganismech. Proteolytické enzymy se používají například v mlékárenském průmyslu jako syřidla (chymosin a rennin), ke změkčování masa (papain) či jako „biologická“ složka pracích prostředků (mikrobiální proteinasy). Enzymy se používají též v analytické chemii, lékařství.