Аминокислоты

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

[править] Общие химические свойства

1) Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH₂. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO^-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.

3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

4) Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

[править] Изомерия

Важным свойством всех входящих в состав живых организмов α-аминокислот (за исключением глицина) является их оптическая активность. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму.

Данную особенность «живых» аминокислот трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (из которых, видимо, состояла древняя Земля) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Креационисты, естественно, могут объяснить это божьим умыслом, остальным же приходится считать, что это — просто результат случайного стечения обстоятельств: самая первая молекула, с которой смог начаться матричный синтез, была оптически активной, а других пригодных молекул почему-то не образовалось.

[править] Альфа-аминокислоты белков

См. статью: Белки

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом.

Аланин (Ala, A)
Аргинин (Arg, R)
Аспарагиновая кислота (Asp, D)
Аспарагин (Asn, N)
Валин (Val, V)
Гистидин (His, H)
Глицин (Gly, G)
Глутаминовая кислота (Glu, E)
Глутамин (Gln, Q)
Изолейцин (Ile, I)
Лейцин (Leu, L)
Лизин (Lys, K)
Метионин (Met, M)
Пролин (Pro, P)
Серин (Ser, S)
Тирозин (Tyr, Y)
Треонин (Thr, T)
Триптофан (Trp, W)
Фенилаланин (Phe, F)
Цистеин (Cys, C)

Действие излучения на структуру аминокислот

[править] Родственные соединения

В медицине некоторые вещества, способные выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами.